是蛋白質(zhì)形成其形狀的過程（結構=功能，蛋白質(zhì)也不例外）

例如：蛋白質(zhì)血紅蛋白，其具有特定的形狀，可以通過攜帶氧氣通過身體，而蛋白質(zhì)膠原蛋白具有不同但仍然重要的結構，可以使得皮膚能保持彈性

所以蛋白質(zhì)呈現(xiàn)的形狀對其行為方式至關重要

蛋白質(zhì)一級結構是最基礎的，但它對于蛋白質(zhì)的形狀至關重要，它可以影響所有其他水平的的蛋白質(zhì)結構，當?shù)鞍踪|(zhì)序列中氨基酸發(fā)生變化時，蛋白質(zhì)也可能丟失或改變其形狀

蛋白質(zhì)二級結構描述的是兩種關鍵構型的形成：α螺旋和β折疊片這兩種結構都包含氫鍵，其不同之處就在于形成氫鍵的位置

α螺旋是排列成線圈的氨基酸鏈，就像DNA的線圈

β折疊是相互排列的氨基酸鏈，形成大片相連的氨基酸，β褶皺片中的股線可以具有相同的方向性或者是交替的方向性，分別產(chǎn)生平行和反平行的β片

蛋白質(zhì)三級結構更廣泛地描述了蛋白質(zhì)如何折疊——即蛋白質(zhì)的二級結構和非解雇化區(qū)域如何相互作用，指多肽鏈中所有原子和基因的構象，在二級的基礎上進一步盤曲折疊形成，包括珠鏈和側鏈的結構，靜電相互作用和二硫鍵等相互作用通常將蛋白質(zhì)結構結合在一起

靜電相互作用

基于電荷在原子或分子之間形成靜電相互作用（蛋白質(zhì)上的正區(qū)域吸引負區(qū)域）

疏水作用

描述了疏水殘基（非極性）與水的相互作用比其更親水的對應物更少的趨勢。不帶電荷且非極性的氨基酸傾向于“聚集”，是極性殘基更開放以與水和其他機型物質(zhì)相互作用

二硫鍵

是硫原子之間的共價鍵，通常在氨基酸半胱氨酸，其以另一種方式在蛋白質(zhì)中的氨基酸之間形成連接，有助于蛋白質(zhì)折疊

蛋白質(zhì)四級結構描述了多個蛋白質(zhì)鏈如何相互作用